Классификация белков. По форме молекул белки можно разделить на две большие группы – глобулярные (имеют сферическую форму) и фибриллярные (удлиненной формы). Так, глобулярными белками являются глобулины и альбумины крови, фибриноген, гемоглобин. Фибриллярные белки – кератин, коллаген, миозин и др. (рис.)

Белки, образованные только аминокислотами, называются простыми . Сложными являются белки, имеющие в своем составе компонент неаминокислотной природы. Это могут быть ионы металлов (Fe, Zn, Mg, Mn), липиды, нуклеотиды, сахара и др. Простыми белками являются сывороточный альбумин крови, фибрин, некоторые ферменты (трипсин) и др. Сложными белками являются липопротеины и гликопротеины (например, иммуноглобулины), а также большинство ферментов.

Денатурация и ренатурация белков . Одно из основных свойств белков - спосо­бность изменять свою структуру и свойства под влиянием различных факторов (действие концентрированных кислот и щелочей, высокая температура и др.). Процесс нарушения природной конформации белков под влия­ни­ем ка­ких-ли­бо фак­то­ров без нарушения первичной структуры называе­тся денатурацией (от лат. де - приставка, означаю­щая потерю, и натура - природные свойства) (рис.). Из­ме­нение струк­ту­ры белка происходит вслед­ст­вие раз­ры­ва во­до­род­ных и ион­ных свя­зей, стабилизирующих пространственные структуры. При денатурации могут утрачиваться четвертичная, третичная и даже вторичная структура. Денатурация сопровождается потерей биологической активности белка. При этом наблюдается уменьшение ра­створимости белка, изменение формы и размеров молекул, поте­ря ферментативной активности и т.д. Денатурирующими агентами являются: высокая температура, кислоты и щелочи, мочевина, спирты, фенол, хлорамин, соли тяжелых металлов и др. Так, соли тяжелых металлов (кадмия, ртути и др.) при взаимодействии с белками образуют нерастворимые соединения, и белки выпадают в осадок.

Как правило, денатурация имеет необратимый хара­ктер. Хотя на первых ее стадиях, при условии пре­кращения действия повреждающих факторов, белок может восстановить свое первоначальное состояние. Это явле­ние называется ренатурацией (от лат. ре - пристав­ка, обозначающая возобновление). В организмах обычно наблюдается частичная обратимая денатурация белков.

Способность белков к обратимому изменению своей структуры в ответ на действие фи­зических и химических факторов лежит в основе важнейшего свой­ства всех живых систем - раздра­жимости .

Под влиянием некоторых факторов (воздействие формалина, спирта, щелочей и др.) может происходит разрушение пер­вич­ной струк­ту­ры. Процесс разрушения первичной структуры белков, на­зываемый деструкцией (от лат. де - и структура - строение), всегда необратимый.



Явление денатурации часто используется в биологических исследованиях и в медицине. При определении в биологическом материале низкомолекулярных соединений из раствора сначала удаляют белки. Для этого вызывают их денатурацию, осаждают или отфильтровывают.

В медицине денатурирующие агенты часто применяются для стерилизации медицинских инструментов и материалов в автоклавах (здесь денатурирующий агент – высокая температура). Их используют также в качестве антисептиков (спирт, фенол, хлорамин и др.) для очистки загрязненных материалов и поверхностей. То же происходит при обеззараживании ран, ссадин, царапин раствором йода или спиртом. На денатурации белков основано применение мышьяковистого ангидрида в стоматологической практике при лечении пульпита.

Функ­ции бел­ков. Большое разнообразие белков позволяет им выполнять в живом организме множество различных функций, как структурных, так и метаболических.

Структурная. Белки входят в состав всех биологических мембран и органоидов клетки. Преимуще­ственно из белков состоят хрящи, сухожилия. В их состав входит белок коллаген . Кератин – компонент перьев, волос, ногтей, когтей, рогов, копыт у высших жи­вотных. Эластин является компонентом связок, стенок кровеносных сосудов.

Каталитическая (фермента­тивная). Белковые молекулы ферментов способны ускорять течение биохимических реакций в клетках живых организмов в сотни миллионов раз. Ферменты участвуют как в процессах синтеза, так и распада веществ. Они обеспечивают рас­щепление питательных веществ в пищеварительном тракте, фикса­цию углерода при фотосинтезе и т.д.

Механизм действия ферментов объясняет теория активного цен­тра . Согласно ей, в молекуле каждого фермента имеется один или более участков, в которых происходит тесный контакт меж­ду молекулами фермента и спе­цифического вещества - субстрата (рис.). Активным центром выступает функциональная группа (напри­мер, ОН-группа серина), отдельная аминокислота либо сочетание не­скольких (в среднем от 3 до 12), расположенных в определенном по­рядке аминокислотных остатков. Форма и химическое строение ак­тивного центра таковы, что с ним могут связываться только опреде­ленные субстраты в силу точного соответствия их простран­ственных структур (как ключ и замок).

Молекула фермента вызывает ослаб­ление определенных химических связей субстрата, и ката­лизируемая реакция происходит с меньшими начальными затратами энер­гии, а следовательно, с намного большей скоростью. Ферменты уско­ряют ход реакции без изменения ее об­щего результата за счет снижения энер­гии активации , т.е. в их присутствии затрачивается значительно меньше энергии для придания молекулам реакционной способности.

На заключительном этапе хими­ческой реакции фермент-субстрат­ный комплекс распадается с образо­ванием конечных продуктов и сво­бодного фермента, который сохраняет исходную структуру и свойства. Освободившийся при этом активный центр может при­нимать следующие новые молекулы субстрата. Именно поэтому ферменты требуются в крайне низких концентрациях.

Некоторые ферменты, помимо активного центра, имеют один или несколько регуляторных центров. С этими участками могут связывать­ся молекулы, регулирующие актив­ность фермента. Они носят назва­ние активаторов (от лат. активус - деятельностный).

Молекулы некоторых веществ, взаимодействуя с ферментом, снижают или блокиру­ют его активность (рис.). Та­кие вещества называются ингиби­торами (от лат. ингибео – сдерживаю, останавливаю) . Например, многие лекарственные препараты природного или синтетического происхождения являются ингибиторами определенных ферментов. Кроме того, в основе действия некоторых токсических веществ лежит ингибирование активного центра ферментов.

Транспортная. Многие белки способны присоединять и перено­сить различные вещества. Гемоглобин связывает и пере­носит кислород и углекислый газ. Альбуми­ны крови транспортируют жирные кислоты, глобулины - ионы метал­лов и гормоны. Молекулы белков, входящие в со­став цитоплазматической мембраны, принимают участие в транспорте веществ в клетку и из нее.

Сократительная (или двигательная). Сократительные белки обеспечивают способность клеток, тканей, органов и целых организмов изменять форму, двигаться. Так, актин и миозин – обеспечивают работу мышц и немышечные внутриклеточные сокращения. Белок тубулин входит в состав микротрубочек веретена деления, ресничек и жгутиков эукариотических клеток.

Регуляторная . Некоторые пептиды и белки являются гормо­нами. Они влияют на различные физиологические процессы. Например, инсулин регулирует содержание глюкозы в крови. Глюкагон регулирует расщепление гликогена до глюкозы, повышая ее содержание в крови.

Сигнальная. Некоторые бел­ки клеточных мемб­ран способны изменять свою структуру в ответ на действие фак­торов внешней среды. Так проис­ходит прием сигналов из внешней среды и передача информации в клетку. Примером может служить фитохром - светочувствительный белок, регулирующий фотоперио­дическую реакцию растений, и onсин - составная часть пигмента родопсина, находящегося в клетках сетчатки глаза.

Защитная. Специфические белки предохраняют организм от вторжения чужеродных организмов и от повреждений. Так в от­вет на про­ник­но­ве­ние чу­же­род­ных тел - ан­ти­ге­нов - в клет­ке вы­ра­ба­ты­ва­ют­­­ся ан­ти­те­ла - осо­бые бел­ки, на­зы­вае­мые им­му­­но­­гло­бу­ли­на­ми, ко­то­рые обес­пе­чи­ва­ют им­­­му­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­­ни­тет. Интерфероны защищают организм от вирусной инфекции. Фибриноген , тромбопластин и тромбин участвуют в свертывании крови и предотвращении кровопотери.

Токсическая. Многие живые существа в качестве собственной защиты выделяют белки, называемые токсинами , которые в большинстве случаев являются ядами для других организмов. Токсины синтезируются в организме некоторых змей, лягушек, на­се­­ко­мых, гри­бов, рас­те­ний, бактерий. В свою очередь, некоторые организмы способны вырабатывать антитоксины , которые подавляют действие этих ядов.

Энергетическая. Белки могут служить источником энергии в клетке (после гидролиза). При пол­ном окис­ле­нии 1 г бел­ка вы­де­ля­ет­ся 17,6 кДж энер­гии. Белки расходуются на энергетичес­кие нужды в крайних случаях, ког­да исчерпаны запасы уг­леводов и жиров.

С белками могут взаимодействовать некоторые вещества и подавлять их функции. Такие вещества называются ингибиторами. Ингибиторами белковых функций являются многие яды. Так, например, ингибиторами белков-рецепторов постсинаптической мембраны, которые связываются с медиатором ацетилхолином при передаче нервного импульса в синапсах, являются мускарин (токсин мукора) и никотин . При этом нарушается проведение нервного импульса. Подобное действие оказывает также атропин – вещество, содержащееся в растениях красавки и белены. Атропин является ингибитором М-холинорецепторов. Учитывая, что связывание ацетилхолина с М-холинорецепторами вызывает сокращение многих гладких мышц, атропин используется как лекарственное средство, снимающее их спазм (спазмолитик). Однако при передозировке атропином могут наблюдаться двигательное и психическое возбуждение, галлюцинации, признаки понижения тонуса гладких мышц радужной оболочки глаз, бронхов, органов брюшной полости. Такой же эффект наблюдается при употреблении отваров белены (отсюда поговорка «белены объелся».

s1. Что общего и чем отличаются процессы денатурации и деструкции? 2. Чем обусловлено разнообразие свойств белков? 3 . Каковы основные биологические функции белков? 4. В чем состоит защитная функция белков? 5. Чем определяется двигательная функция белков? 6. Что такое ферменты? Почему без участия ферментов протекание большинства биохимических процессов в клетке было бы невозможным?

Третичной структурой белка называется способ укладки полипептидной цепи в трехмерном пространстве. Такая конформация возникает за счет образования химических связей между удаленными друг от друга аминокислотными радикалами. Этот процесс осуществляется при участии молекулярных механизмов клетки и играет огромную роль в придании белкам функциональной активности.

Особенности третичной структуры

Для третичной структуры белков характерны следующие типы химических взаимодействий:

  • ионные;
  • водородные;
  • гидрофобные;
  • ван-дер-ваальсовы;
  • дисульфидные.

Все эти связи (кроме ковалентной дисульфидной) очень слабые, однако за счет количества стабилизируют пространственную форму молекулы.

Фактически третий уровень укладки полипептидных цепей представляет собой комбинацию различных элементов вторичной структуры (α-спиралей; β-складчатых слоев и петель), которые ориентируются в пространстве за счет химических взаимодействий между боковыми аминокислотными радикалами. Для схематичного обозначения третичной структуры белка α-спирали обозначаются цилиндрами или спирально закрученными линиями, складчатые слои — стрелками, а петли — простыми линиями.

Характер третичной конформации определяется последовательностью аминокислот в цепи, поэтому двум молекулам с одинаковой первичной структурой при равных условиях будет соответствовать один и тот же вариант пространственной укладки. Такая конформация обеспечивает функциональную активность белка и называется нативной.

В процессе укладки белковой молекулы происходит сближение компонентов активного центра, которые в первичной структуре могут быть значительно удалены друг от друга.

Для одноцепочечных белков третичная структура является конечной функциональной формой. Сложные многосубъединичные белки образуют четвертичную структуру, которая характеризует расположение нескольких цепей по отношению друг к другу.

Характеристика химических связей в третичной структуре белка

В значительной степени сворачивание полипептидной цепи обусловлено соотношением гидрофильных и гидрофобных радикалов. Первые стремятся вступить во взаимодействие с водородом (составным элементом воды) и потому находятся на поверхности, а гидрофобные участки наоборот устремляются в центр молекулы. Такая конформация энергетически наиболее выгодна. В результате формируется глобула с гидрофобной сердцевиной.

Гидрофильные радикалы, которые все же попадают в центр молекулы, взаимодействуют друг с другом с образованием ионных или водородных связей. Ионные связи могут возникать между противоположно заряженными аминокислотными радикалами, в качестве которых выступают:

  • катионные группы аргинина, лизина или гистидина (имеют положительный заряд);
  • карбоксильные группы радикалов глутаминовой и аспарагиновой кислоты (имеют отрицательный заряд).

Водородные связи образуются при взаимодействии незаряженных (OH, SH, CONH 2) и заряженных гидрофильных групп. Ковалентные связи (самые прочные в третичной конформации) возникают между SH-группами цистеиновых остатков, формируя так называемые дисульфидные мостики. Обычно эти группы удалены друг от друга в линейной цепи и сближаются только в процессе укладки. Дисульфидные связи не характерны для большинства внутриклеточных белков.

Конформационная лабильность

Так как связи, формирующие третичную структуру белка, очень слабые, броуновское движение атомов в аминокислотной цепи может привести к их разрыву и образованию в новых местах. Это приводит к незначительному изменению пространственной формы отдельных участков молекулы, но не нарушает нативную конформацию белка. Такое явление называют конформационной лабильностью. Последняя играет огромную роль в физиологии клеточных процессов.

На конформацию белка влияют его взаимодействия с другими молекулами или изменения физико-химических параметров среды.

Как образуется третичная структура белка

Процесс укладки белка в нативную форму называется фолдингом. В основе этого явления лежит стремление молекулы принять конформацию с минимальным значением свободной энергии.

Ни один белок не нуждается в посредниках-инструкторах, которые будут определять третичную структуру. Схема укладки изначально "записана" в последовательности аминокислот.

Однако при обычных условиях, для того чтобы крупная белковая молекула приняла нативную конформацию соответственно первичной структуре, ей потребовалось бы более триллиона лет. Тем не менее в живой клетке этот процесс длится всего лишь несколько десятков минут. Столь значительное сокращение времени обеспечивается участием в фолдинге специализированных вспомогательных белков — фолдаз и шаперонов.

Сворачивание маленьких белковых молекул (до 100 аминокислот в цепи) происходит достаточно быстро и без участия посредников, что показали эксперименты in vitro.

Факторы фолдинга

Участвующие в фолдинге вспомогательные белки делятся на две группы:

  • фолдазы — обладают каталитической активностью, требуются в количестве, значительно уступающем концентрации субстрата (как и другие ферменты);
  • шапероны — белки с разнообразными механизмами действия, нужны в концентрации, сопоставимой с количеством сворачиваемого субстрата.

Оба типа факторов участвуют в фолдинге, но не входят в состав конечного продукта.

Группу фолдаз представляют 2 фермента:

  • Протеиндисульфидизомераза (ПДИ) — контролирует правильное образование дисульфидных связей в белках с большим количеством остатков цистеина. Эта функция очень важна, поскольку ковалентные взаимодействия очень прочные, и в случае возникновения ошибочных соединений белок не смог бы самостоятельно перестроиться и принять нативную конформацию.
  • Пептидил-пролил-цис-транс-изомераза — обеспечивает изменение конфигурации радикалов, расположенных по бокам от пролина, что изменяет характер изгиба полипептидной цепи на этом участке.

Таким образом, фолдазы выполняют корректирующую роль в образовании третичной конформации белковой молекулы.

Шапероны

Шапероны иначе называются или стресса. Это связано со значительным увеличением их секреции при отрицательных воздействиях на клетку (температура, радиация, тяжелые металлы и т. д.).

Шапероны принадлежат к трем семействам белков: hsp60, hsp70 и hsp90. Эти протеины выполняют множество функции, включая:

  • защиту белков от денатурации;
  • исключение взаимодействия только что синтезированных белков друг с другом;
  • предупреждение образования неправильных слабых связей между радикалами и их лабиализация (исправление).

Таким образом, шапероны способствуют быстрому приобретению энергитически правильной конформации, исключая случайный перебор множества вариантов и ограждая еще не созревшие белковые молекулы от ненужного взаимодействия друг с другом. Кроме этого, шапероны обеспечивают:

  • некоторые виды транспортировки белков;
  • контроль рефолдинга (восстановления третичной структуры после ее утраты);
  • поддержание состояния неоконченного фолдинга (для некоторых белков).

В последнем случае молекула шаперона остается связанной с белком по завершении процесса укладки.

Денатурация

Нарушение третичной структуры белка под воздействием каких-либо факторов называется денатурацией. Потеря нативной конформации происходит при разрушении большого количества слабых связей, стабилизирующих молекулу. При этом белок теряет свою специфическую функцию, но сохраняет первичную структуру (пептидные связи во время денатурации не разрушаются).

При денатурации происходит пространственное увеличение белковой молекулы, а гидрофобные участки вновь выходят на поверхность. Полипептидная цепь приобретает конформацию беспорядочного клубка, форма которого зависит от того, какие связи третичной структуры белка были разорваны. В таком виде молекула более восприимчива к воздействию протеолитических ферментов.

Факторы, нарушающие третичную структуру

Существует целый ряд физико-химических воздействий, способных вызвать денатурацию. К ним относят:

  • температуру выше 50 градусов;
  • радиацию;
  • изменение pH среды;
  • соли тяжелых металлов;
  • некоторые органические соединения;
  • детергенты.

После прекращения денатурирующего воздействия белок может восстановить третичную структуру. Этот процесс называется ренатурацией или рефолдингом. В условиях in vitro такое возможно только для небольших белков. В живой клетке рефолдинг обеспечивают шапероны.

«Белки химия» - В состав слизи и синовиальной жидкости входят мукопротеиды. Структура белка. Кожа и волосы защищают внутреннюю среду организма от внешних воздействий. 2) Денатурация. Белки. Такие аминокислоты называются незаменимыми. Определение. Метионин лизин аргинин аспарагин аспарагиновая кислота глутаминовая кислота.

«Белка и Стрелка» - Белка и Стрелка первые космонавты. Стрелка в Музее Космонавтики. Через некоторое время у Стрелки появились щенки. Белка - беспородная самка белого окраса - была самая активная и общительная. Одними из наиболее приспособившихся собак-претендентов были Белка и Стрелка. 19 августа 1960 года был совершён успешный запуск космического корабля-спутника на орбиту.

«Урок Белки» - Конспект урока. Развивающая: развитие умения анализировать, сравнивать, делать выводы о свойствах белков. Белки. Уровни организации белковой молекулы. Рождение урока начинается: Почему молекулы аминокислот могут взаимодействовать между собой? Качественные реакции белков: биуретовая; ксантопротеиновая; реакция определения серы в белках.

«Дети с нарушением слуха» - Циолковский первым разработал модель ракеты, способной полететь в космос. Отставание мыслительной деятельности слабослышащих детей: С возникновением новых форм мышления старые формы не только не исчезают, а сохраняются и развиваются. Дети сравнительно поздно начинают осознавать свой дефект, как препятствие к развитию.

«Жиры белки углеводы» - Углеводы, как и жиры, являются энергетическим материалом. Что же такое рациональное питание? Проблема. Обед: макароны с сыром 430Ккал. Белки называют еще носителями жизни. Вывод. Результат. Наше питание. Задача. Узнать, почему необходимо правильно питаться и во время, чтобы не заболеть. От правильного питания будет зависить повышенность или пониженность нашего иммунитета.

«Белки урок» - Общие свойства белков. Структура белковой молекулы. Функции белков. Содержание белков в организме (в процентах к сухой массе). Качественные реакции. Что такое жизнь? Биуретовая Ксантопротеиновая HNO3 NaOH CuSO4. Белки. Содержание белков в пище. Четвертичная структура белковой молекулы.

1. Как называется процесс нарушения природной структуры белка, при котором сохраняется его первичная структура? Действие каких факторов может приводить к нарушению структуры белковых молекул?

Процесс нарушения природной структуры белков под влиянием каких-либо факторов без разрушения первичной структуры называется денатурацией. Денатурация происходит вследствие разрыва водородных, ионных, дисульфидных и других связей. При этом может утрачиваться их четвертичная, третичная и даже вторичная структура.

2. Чем фибриллярные белки отличаются от глобулярных? Приведите примеры фибриллярных и глобулярных белков

Данные белки отличаются по форме молекул. Молекулы глобулярных белков имеют округлую форму, фибриллярные белки характеризуются вытянутой, нитевидной формой молекул. Так, глобулярными белками являются глобулины и альбумины крови, фибриноген, гемоглобин. Фибриллярные белки - кератин, коллаген, миозин, эластин и др.

3. Назовите основные биологические функции белков, приведите соответствующие примеры.

Структурная функция. Белки входят в состав всех клеток и тканей живых организмов. Из белков построены элементы цитоскелета, сократительные элементы мышечных волокон. Преимущественно из белков состоят хрящи и сухожилия. В их состав входит белок коллаген. Важнейшим структурным компонентом перьев, волос, ногтей, когтей, рогов, копыт у животных является белок кератин.

Ферментативная (каталитическая) функция. Ферменты - это биологические катализаторы, т. е. вещества, ускоряющие протекание химических реакций в живых организмах. Ферменты участвуют в процессах синтеза и расщепления различных веществ. Они обеспечивают фиксацию углерода в процессе фотосинтеза, расщепление питательных веществ в пищеварительном тракте и т. д.

Транспортная функция. Многие белки способны присоединять и переносить различные вещества. Гемоглобин связывает и переносит кислород и углекислый газ.

Сократительная (двигательная) функция. Сократительные белки обеспечивают способность клеток, тканей, органов и целых организмов изменять форму, двигаться. Так, актин и миозин обеспечивают работу мышц и не мышечные внутриклеточные сокращения.

Регуляторная функция. Некоторые пептиды и белки являются гормонами. Они влияют на различные физиологические процессы. Например, инсулин и глюкагон регулируют содержание глюкозы в крови, а соматотропин (гормон роста) - процессы роста и физического развития.

Сигнальная функция. Некоторые белки клеточных мембран способны изменять свою структуру в ответ на действие внешних факторов. С помощью этих белков происходит прием сигналов из внешней среды и передача информации в клетку.

Защитная функция. Белки предохраняют организм от вторжения чужеродных организмов и от повреждений.

Токсическая функция. Многие живые организмы выделяют белки-токсины, которые являются ядами для других организмов. Токсины синтезируются в организме ряда животных, грибов, растений, микроорганизмов.

Энергетическая функция. После расщепления до аминокислот белки могут служить источником энергии в клетке. При полном окислении 1 г белка выделяется 17,6 кДж энергии.

Запасающая функция. В семенах растений запасаются резервные белки, которые используются при прорастании зародышем, а затем и проростком как источник азота.

4. Что такое ферменты? Почему без их участия протекание большинства биохимических процессов в клетке было бы невозможным?

Ферменты - это биологические катализаторы, т. е. вещества, ускоряющие протекание химических реакций в живых организмах. В отличие от обычных химических катализаторов ферменты обладают специфичностью, т. е. каждый фермент ускоряет только одну определенную реакцию или действует только на определенный тип связи.

5. В чем заключается специфичность ферментов? Какова ее причина? Почему ферменты активно функционируют лишь в определенном диапазоне температуры, рН и других факторов?

Ферменты ускоряют химические реакции за счет тесного взаимодействия с молекулами субстратов - исходных реагирующих веществ. С субстратом взаимодействует не вся молекула фермента, а лишь небольшой ее участок - активный центр. Чаще всего он образован несколькими аминокислотными остатками. Форма и химическое строение активного центра таковы, что с ним могут связываться только определенные субстраты из-за соответствия их пространственных структур. Ферменты являются белками, поэтому активно работают лишь в определенном диапазоне рН, температуры и других факторов.

6. Почему белки, как правило, используются в качестве источников энергии лишь в крайних случаях, когда в клетках исчерпаны запасы углеводов и жиров?

Белки используются в крайнем случае, т. к. они входят в состав всех клеток и тканей живых организмов. Из белков построены элементы цитоскелета, сократительные элементы мышечных волокон.

7. У многих бактерий в процессах синтеза веществ, необходимых для нормального роста и размножения, участвует парааминобензойная кислота (ПАБК). В то же время в медицине для лечения ряда бактериальных инфекций используются сульфаниламиды - вещества, по структуре сходные с ПАБК. Как вы думаете, на чем основано лечебное действие сульфаниламидов?

ПАБК необходима для образования в микробной клетке факторов роста - фолиевой кислоты и пуриновых оснований, участвующих в построении нуклеиновых кислот, без которых рост и размножение микробов невозможны. По строению ПАБК напоминает сульфаниламиды, поэтому при избытке последних ее активность подавляется. Микробы, лишенные ПАБК, прекращают деление и рост, а затем добиваются защитными силами макроорганизма.

1. Как называется процесс нарушения природной структуры белка, при котором сохраняется его первичная структура? Действие каких факторов может приводить к нарушению структуры белковых молекул?

Процесс нарушения природной структуры белков под влиянием каких-либо факторов без разрушения первичной структуры называется денатурацией. Денатурация белков может быть вызвана действием различных факторов, например, высокой температуры, концентрированных кислот и щелочей, тяжёлых металлов.

2. Чем фибриллярные белки отличаются от глобулярных? Приведите примеры фибриллярных и глобулярных белков.

Молекулы фибриллярных белков имеют вытянутую, нитевидную форму. Глобулярные белки характеризуются компактной округлой формой молекул. К фибриллярным белкам относятся, например, кератин, коллаген, миозин. Глобулярными белками являются глобулины и альбумины крови, фибриноген, гемоглобин и др.

3. Назовите основные биологические функции белков, приведите соответствующие примеры.

● Структурная функция. Белки входят в состав всех клеток и межклеточного вещества, являются компонентами различных структур живых организмов. Например, у животных белок коллаген входит в состав хрящей и сухожилий, эластин – в состав связок и стенок кровеносных сосудов, кератин является важнейшим структурным компонентом перьев, волос, ногтей, когтей, рогов, копыт.

● Ферментативная (каталитическая) функция. Белки-ферменты являются биологическими катализаторами, ускоряя протекание химических реакций в живых организмах. Например, пищеварительные ферменты амилаза и мальтаза расщепляют сложные углеводы до простых, пепсин – белки до пептидов, под действием липаз происходит расщепление жиров до глицерина и карбоновых кислот.

● Транспортная функция. Многие белки способны присоединять и переносить различные вещества. Например, гемоглобин связывает и переносит кислород и углекислый газ. Альбумины крови транспортируют высшие карбоновые кислоты, а глобулины – ионы металлов и гормоны. Многие белки, входящие в состав цитоплазматической мембраны, участвуют в транспорте веществ в клетку и из неё.

● Сократительная (двигательная) функция. Сократительные белки обеспечивают способность клеток, тканей, органов и целых организмов изменять форму, двигаться. Например, актин и миозин обеспечивают работу мышц и немышечные внутриклеточные сокращения, тубулин входит в состав микротрубочек веретена деления, ресничек и жгутиков эукариотических клеток.

● Регуляторная функция. Некоторые белки и пептиды участвуют в регуляции различных физиологических процессов. Например, гормоны белково-пептидной природы инсулин и глюкагон регулируют содержание глюкозы в крови, а соматотропин (гормон роста) – процессы роста и физического развития.

● Сигнальная функция заключается в том, что некоторые белки, входящие в состав цитоплазматической мембраны клеток, в ответ на действие внешних факторов изменяют свою пространственную конфигурацию, тем самым обеспечивая приём сигналов из внешней среды и передачу информации в клетку. Например, белок опсин, входящий в состав пигмента родопсина, воспринимает свет и обеспечивает возникновение зрительного возбуждения рецепторов (палочек) сетчатки глаза.

● Защитная функция. Белки предохраняют организм от вторжения чужеродных объектов и от повреждений. Например, иммуноглобулины (антитела) участвуют в иммунном ответе, интерферон защищает организм от вирусной инфекции. Фибриноген, тромбопластин и тромбин обеспечивают свёртывание крови, предотвращая кровопотерю.

● Токсическая функция. Многие живые организмы выделяют белки-токсины, которые являются ядами для других организмов.

● Энергетическая функция. После расщепления до аминокислот белки могут служить источником энергии в клетке. При полном окислении 1 г белка выделяется 17,6 кДж энергии.

● Запасающая функция. Например, в семенах растений запасаются особые белки, которые используются при прорастании зародышем, а затем и проростком в качестве источника азота.

4. Что такое ферменты? Почему без их участия протекание большинства биохимических процессов в клетке было бы невозможным?

Ферменты – белки, которые выполняют функцию биологических катализаторов, т. е. ускоряют протекание химических реакций в живых организмах. Они катализируют реакции синтеза и расщепления различных веществ. Без участия ферментов эти процессы протекали бы слишком медленно или не протекали бы вовсе. Практически все процессы жизнедеятельности организмов обусловлены ферментативными реакциями.

5. В чем заключается специфичность ферментов? Какова её причина? Почему ферменты активно функционируют лишь в определённом диапазоне температуры, рН и других факторов?

Специфичность ферментов заключается в том, что каждый фермент ускоряет только одну реакцию либо действует только на определённый тип связи. Эта особенность объясняется соответствием пространственной конфигурации активного центра фермента тому или иному субстрату (субстратам).

Ферменты являются белками. Изменение рН, температуры и других факторов может вызвать денатурацию ферментов, в результате чего они теряют способность связываться со своими субстратами.

6. Почему белки, как правило, используются в качестве источников энергии лишь в крайних случаях, когда в клетках исчерпаны запасы углеводов и жиров?

Белки – основа жизни. Они выполняют чрезвычайно важные биологические функции, многие из которых (ферментативную, транспортную, двигательную и др.) не способны выполнять ни углеводы, ни жиры. Белки, использованные в качестве энергетического субстрата, дают столько же энергии, сколько и углеводы (1 г – 17,6 кДж) и в 2,2 раза меньше, чем жиры (1 г – около 39 кДж). Кроме того, при полном расщеплении белков (в отличие от углеводов и жиров) образуются не только СО 2 и Н 2 О, но также соединения азота и серы, причём некоторые из них токсичны для организма (например, NH 3). Поэтому энергетическую функцию у живых организмов выполняют прежде всего углеводы и жиры.

7*. У многих бактерий в процессах синтеза веществ, необходимых для нормального роста и размножения, участвует парааминобензойная кислота (ПАБК). В то же время в медицине для лечения ряда бактериальных инфекций используются сульфаниламиды - вещества, по структуре сходные с ПАБК. Как вы думаете, на чём основано лечебное действие сульфаниламидов?

С помощью фермента (дигидроптероатсинтетазы) бактерии осуществляют превращение ПАБК в продукт (дигидроптероевую кислоту), который далее используется для синтеза необходимых ростовых факторов. Из-за структурного сходства с ПАБК, сульфаниламиды также способны связываться с активным центром этого фермента, блокируя его работу (т.е. наблюдается конкурентное ингибирование). Это ведёт к нарушению синтеза ростовых факторов и нуклеиновых кислот у бактерий.

* Задания, отмеченные звёздочкой, предполагают выдвижение учащимися различных гипотез. Поэтому при выставлении отметки учителю следует ориентироваться не только на ответ, приведённый здесь, а принимать во внимание каждую гипотезу, оценивая биологическое мышление учащихся, логику их рассуждений, оригинальность идей и т. д. После этого целесообразно ознакомить учащихся с приведённым ответом.