Ферменты нашего организма. Большая энциклопедия нефти и газа

Активность ферментов группы мальтаз у рыб из низовья несколько выше, причем у самок выше, чем у самцов, но различия в большинстве случаев статистически недостоверны. Диапазон Колебания и коэффициент вариации этого показателя у всех групп рыб близок. Отсутствуют также существенные различия в величине уровня активности щелочной фосфатазы. Особого внимания заслуживают данные, полученные при иследовании сахаразы. Оказалось, что уровень активности этого фермента у самцов и самок из верховья в 1.5 и 1.4 раза выше, чем у рыб из устья. При этом важно отметить, что достоверно (р [ ...]

Другой фермент на углеводы - мальтаза - был найден в кишечнике карпа и не обнаружен у щуки. Причем оказалось, что в кишечнике ее в 10 раз меньше, чем в поджелудочной железе.[ ...]

Фонк установил, в каких соотношениях амилаза и мальтаза находятся в поджелудочной железе и в кишечнике. Так, например, он нашел, что у карпа соотношение амилазы и мальтазы равно 10: 25. У щуки эти ферменты содержатся в очень малом количестве. Всего мальтазй у карпа в 1000 раз больше, чем у щуки. По-видимому, переваривание углеводов в кишечнике происходит за счет сока поджелудочной железы у тех рыб, у которых много мальтазы находится в поджелудочной железе.[ ...]

В настоящее время не ясно, чем обусловлена более высокая общая амилолитическая активность и активность мальтазы у рыб из устьевой группировки. Однако не исключено, что это связано с более продолжительным обитанием последних в более глубоких участках водоема, которые в меньшей степени обеспечены кислородом. В силу этого и рыбы, и их кормовые объекты в большей степени нуждаются в углеводных компонентах, способствующих протеканию анаэробных процессов (гликолиз, гликогено-лиз и др.). Данные по сахаразе интерпретировать трудно ввиду сложной регуляции активности этого фермента и возможного доминирующего влияния стрессорных агентов.[ ...]

Наблюдается следующая зависимость: если в поджелудочной железе содержится много амилазы, то в кишечнике мало мальтазы.[ ...]

Ферменты обладают строго специфичным действием. Многие из них действуют только на одно вещество. Например, углевод лактоза расщепляется только одним ферментом - лактазой а углевод мальтоза - тс>лько ферментом мальтазой. Другие ферменты действуют на группу сходных веществ, влияя на определенные химические связи. Например, липаза действует на различные жиры, расщепляя химические связи между жирными кислотами и глицерином.[ ...]

Приспособительные изменения синтеза и выделения пищеварительных ферментов закономерно обнаруживаются и в процессе индивидуального развития организма. Так, у детенышей млекопитающих в сосунковом периоде в тонких кишках выделяется лишь фермент лактаза, гидролизующая молочный сахар, а ферменты сахараза и мальтаза, расщепляющие другие сахара - сахарозу и мальтозу, крайне низко активны или отсутствуют. При переходе же на самостоятельное питание выделение и активность этих ферментов возрастают в результате усиления синтеза их ферментативных белков.[ ...]

Механизм переваривания и всасывания пищи у рыб принципиально не отличается от такового у наземных животных. Желудочное пищеварение у них осуществляется с помощью пепсина и соляной кислоты, а у мирных рыб весь процесс переваривания пищи происходит в кишечнике. Пристеночное пищеварение и всасывание происходят в зоне щеточной каемки кишечного эпителия.[ ...]

Номенклатура и классификация ферментов. Случайные названия, которые раньше давали ферментам, стали неудобны, когда количество открытых ферментов возросло. Было принято правило (Дюкло) название фермента составлять из корня слова, обозначающего соединение (субстрат), на которое данный фермент действует, с добавлением к нему суффикса - аза (например, ферменты, действующие на сахара - мальтозу, лактозу, называются мальтаза, лактаза и т. д.). Только ферментам, вызывающим глубокий распад органических веществ, даются названия по характеру их действия: например, дегидраза, окси-даза. Однако сохранились и произвольные названия ферментов, как трипсин, пепсин. В настоящее время известно около 600 различных ферментов. Принято классифицировать ферменты по их действию, причем принимается во внимание также и их химическая структура. Все ферменты делятся на несколько больших групп, каждая из которых распадается на ряд подгрупп. Ниже приведена сокращенная классификация, включающая в основном ферменты, которые чаще всего встречаются у микроорганизмов и имеют для них наиболее важное значение.[ ...]

Количество пыльцы в пыльниках многих покрытосеменных растений (особенно анемофильных) очень велико. Так, одно растение кукурузы в среднем способно производить до 50 млн. пыльцевых зерен. Главнейшие запасные вещества зрелой пыльцы- крахмал и жиры. У некоторых видов отмечено также наличие неорганических веществ, в частности фосфора, железа, меди, магния, натрия, кальция и некоторых других.[ ...]

Возбудителями спиртового брожения являются различные виды специально культивируемых дрожжевых микроорганизмов. Кроме дрожжей, спиртовое брожение могут вызывать некоторые виды дрожжеподобных грибков, плесневых грибов и бактерий. Эти процессы проходят лучше при некотором доступе воздуха.

Обязательным компонентом слюны являются ферменты слюны, которых насчитывают около 50 видов и относят к разным классам. Среди них необходимо выделить основные: птиалин или амилаза и мальтаза. Ферменты слюны у человека принимают участие в осуществлении пищеварительной функции.

Что такое ферменты

Ферменты - это вещества белковой природы, ускоряющие скорость химической реакции в несколько десятков тысяч раз. В молекуле биологического катализатора выделяют активный центр, участвующий в связывании вещества. В названии фермента часто указывается субстрат, с которым взаимодействует энзим.

Ферменты смешанной слюны

Ферменты смешанной слюны различаются по происхождению. Выделяют три группы:

• образуемые паренхимными клетками слюнной железы;
• продукты каталитической деятельности микроорганизмов, прежде всего бактерий;
• выделяемые при разрушении белых кровяных телец в ротовой полости.

Ферменты слюны катализируют реакции гидролиза сложных углеводов (полисахаридов) до более коротких цепей (олиго- и моносахаридов).

Фермент слюны: α-амилаза

Амилаза участвует в расщеплении крахмала (запасное питательное вещество растений) или гликогена (запасное вещество у животных) до дисахарида - мальтозы, а также декстринов и небольшого количества глюкозы. Амилаза образуется железистыми клетками, накапливаясь в них в неактивной форме, при выведении происходит активация этого энзима слюны. Необходимое условие активации - присутствие хлорид-аниона. С наибольшей скоростью фермент работает при температуре 36,60 С и слабо-щелочной реакции среды pH = 6,6 - 6,8.

Фермент слюны: мальтаза

Этот фермент, находящийся в слюне, действует на дисахарид мальтозу, конечным продуктом реакции является глюкоза. Оптимальное pH для работы мальтазы = 5,8 - 6,2.

Механизм работы ферментов слюны

Пищевой комок, пропитанный слюной, попадает в пищевод, а затем желудок. Желудочный сок имеет кислую реакцию среды, связанную с присутствием соляной кислоты. Некоторое время после попадания в желудок происходят реакции гидролиза углеводов, около 30-40% их продолжают перевариваться в желудке. Но постепенно пищевой комок перемешивается с содержимым желудка и щелочная среда меняется на кислую, ферменты слюны инактивируются.

Именно с действием ферментов связан тот факт, что при пережевывании продуктов питания, богатых углеводами, например, хлеба или картофеля, они становится сладковатыми на вкус. Так как именно моносахариды и дисахариды, которые образуются при расщеплении больших молекул полисахаридов, обладают сладким вкусом.

Значительная скорость переработки организмом фруктов объясняется присутствием слюнных ферментов. Они облегчают работу кишечника, доставляя ему углеводы в уже частично переваренном виде.

Одним из наиболее характерных свойств ферментов является их специ-

фичность. Под специфичностью подразумевается свойство ферментов изби-

рательно участвовать в превращении одного или нескольких веществ, близ-

ких по структуре. Каждый фермент действует на определенный тип химичес-

кой связи в молекуле субстрата. Даже незначительные изменени в химичес-

кой структуре вещества порой исключают возможность проявления действия

фермента. Различают абсолютную, относительную и стехиометрическую спе-

цифичности. Примером абсолютной специфичности могут служить следую-

щие ферменты: сахараза , действующая на сахарозу; мальтаза , действующая на

мальтозу; лактаза , действующая на лактозу (сахароза, лактоза, мальтоза -

сахара,имеющие одинаковую формулу C 12 H 22 O 11 и различное строение). От-

носительной специфичностью обладает фермент пищеварительного сока пеп-

син , расщепляющий различные белковые вещества, доставляемые в желудок

вместе с пищей. Пепсин расщепляет мясной белок, рыбный белок, белок моло-

ка, белок растений. Большинство ферментов чувствительно к пространствен-

ной конфигурации молекулы субстрата, с которой они взаимодействуют, таким

образом ферменты проявляют стехиометрическую специфичность. Обычно

эта специфичность присуща ферментам, расщепляющим какие-либо изомеры,

отличающиеся друг от друга лишь характером пространственного расположе-

ния радикальных групп. Например, a- и b-гликозидазы разлагают a - и b-ме-

тилгликозиды , которые отличаются только пространственным расположени-

ем радикалов метилов.

Рис.5

Без специфического действи ферментов был бы невозможен упорядо-

ченный обмен веществ в клетках, а, следовательно, и сама жизнь.

Активный центр фермента

Изучение специфичности белка привело ученых исследова-

телей к выводу,что молекула субстрата реагирует не со всей

молекулой фермента, размеры которой во много раз превы-

шают размеры молекулы субстрата, а с ее отдельным участ-

ком, получившим название активного центра. Активный

центр - участок белковой молекулы, который обеспечивает

соединение фермента с субстратом и дает возможность для

дальнейших превращений субстрата. Активный центр должен представлять со-

бой определенную структуру, приспособленную для тесного сближения и взаи-

модействия с молекулой субстрата; активный центр должен обладать выражен-

ным сродством к соответствующему субстрату. Первоначально думалось, что мо-

лекулы ферментов имеют много активных центров, однако, позднее стало ясно,

что каждая молекула фермента содержит один или два активных центра. Поверх-

ность любого белка состоит из множества разнородных химических групп, при-

надлежащих боковым цепям аминокислот. Каждая из них может играть ту или

иную роль в работе фермента, влияя на конформацию молекулы и на взаимодей-

ствие с субстратом в силу своих особенных химических свойств или же просто в

силу своего присутстви (стерический эффект). В составе активного центра вы-

деляют различные по своим функциям участки. Одни из них обеспечивают сце-

пление фермента с субстратом, прочный контакт с ним (якорные или контакт-

ные участки) , другие выполняют собственно каталитическую функцию, активи-

руют субстрат (каталитические участки) . Такое условное разделение помогает

более точно представить механизм каталитической реакции. Значение функци-

ональных групп белка дл структуры и каталитического действия ферментов

очень многообразно. Атомы кислорода, серы, азота участвуют в образовании

водородных связей и комплексов с металлами. Кислые и основные группы в

зависимости от состояния и диссоциации функционируют в активных центрах

ферментов в качестве кислотных и основных, нуклео- и электрофильных ката-

лизаторов. Эти группы могут действовать непосредственно на субстрат ли из-

менять своим электростатическим воздействием реакционноспособность со-

седних групп молекул фермента. Аминные, гидроксильные и некоторые другие

группы во многих ферментативных реакциях выполняют функции промежуточ-

ных акцепторови переносчиков протонов, ацильных, фосфорильных гликозиль-

ных, амидиновых, альдегидных, метильных и других остатков. Группы SH, SS

участвуют в обратимых окислительных превращениях и в других реакциях об-

мена. Значение влияни функциональных групп на активность фермента играет

роль при классификации. Активность фермента зависит и от его конфигурации.

Эти представления о влиянии функциональных групп на строение и активность

молекулы фермента опровергают теорию Фишера, который считал, что молекула

субстрата точно подходит к молекуле фермента, как ключ к замку. В простых фер-

ментах активный центр образуется определенной группировкой аминокислот-

ных остатков в спиральной цепи белковой молекулы. В сложных ферментах, сос-

тоящих из белка и небелкового компонента, в состав которого входят, например,

нуклеотиды, атомы металлов и др., активный центр образуется главным образом

небелковым компонентом и некоторыми прилегающими к нему аминокислот-

ными остатками.

Механизм действия ферментов

Вопрос о механизме действия ферментов издавна являлся предметом для

оживленных дискуссий ученых. Была выдвинуто огромное количество различ-

ных теорий, основная идея которых все же заключалась в том, что соединение

фермента с молекулой вещества вызывает активацию молекул субстрата вслед-

ствие поляризации связи, смещения электронов, деформации связей, вовлека-

емых в реакции. В ферментативных реакциях активация субстрата происходит

с образованием фермент-субстратного комплекса. Образование и превращения

фермент-субстратных комплексов можно разделить на три этапа:

1. Присоединение молекулы фермента к молекуле субстрата

2. Превращение первичного промежуточного соединения в один или нес-

колько последовательных активированных комплексов

3. Отделение конечных продуктов реакции от фермента

S+E SE ES* E+P

S - исходный субстрат

E - энзим (фермент)

SE - первичный фермент-субстратный комплекс

ES* - нестабильный переходный активированный комплекс

P - продукт реакции

Первая стадия реакции протекает наиболее быстро. Первичный комплекс

образуется за счет слабых типов связей и при достаточно низкой энергии акти-

вации. Однако только пространственного связывани фермента с субстратной

молекулой недостаточно дл прохождения ферментативного катализа. Во вто

рой стадии реакции преобразования связаны с разрывом и замыканием кова-

лентных связей. Предполагается, что в фермент-субстратном комплексе части-

цы субстрата подвергаютс деформации, что приводит к изменению прочности

отдельных химических связей. В результате этого снижаетс уровень энергети-

ческого барьера и возникают быстро протекающие реакции, катализируемые

ферментом. Образование фермент-субстратных комплексов возможно при учас-

тии различных типов связей: ковалентных, координационных, ионных, водород-

ных, а также при участии электростатических сил притяжения между отдельны-

ми полярными группами.

Рис.6

Частицы молекулы субстрата в свободном состоянии могут быть располо-

жены несколько ближе А-В , чем группы фермента, к которым присоединяется

субстрат. В процессе образовани фермент-субстратного комплекса происходит

растяжение и ослабление связи А-В (1 ), за счет чего распад фермент-субстрат-

ного комплекса на продукты гидролиза (2 ) и фермент происходит легче обыч-

ного, и свободный фермент может снова взаимодействовать с другой молеку-

лой субстрата(3 ). Какой вид имеет частица субстрата в фермент-субстратном

комплексе в переходном состоянии, еще мало изучено. Сейчас доказано, что в

фермент-субстратном комплексе наблюдается два одновременно быстро про-

текающих процесса. Первый - изменение электронной плотности комплекса,

вызывающее поляризацию связей, и второй-геометрическая деформация (на-

пряжение) отдельных валентных связей как в молекуле субстрата, так и в ак-

тивном центре белка-фермента. Оба эти фактора - деформация и поляризация

ковалентных связей - повышают термодинамический потенциал этих связей,

то есть способствуют преодолению активационного барьера переходного сос-

тояния фермент-субстратного комплекса.

Мы говорили уже, что пища подвергается механической и химической обработке. В полости рта основную роль играет подготовительная механическая обработка - превращают пищу в мелко растертую влажную кашицу. Однако уже и во рту начинается - под действием слюны и ее ферментов - расщепление сложных углеводов. Крахмал хлеба, картофеля, различных групп под действием фермента амилазы превращается в мальтозу. Углевод этот состоит всего из двух частичек глюкозы, которые тут же под действием фермента мальтазы расщепляются с образованием моносахарида глюкозы. По опыту жизни мы знаем, что, действительно, если задержать во рту, он постепенно приобретет сладковатый вкус. Однако обычно пища надолго во рту не задерживается, и слюны, проглоченные вместе с пищевым комком, продолжают свою работу уже в желудке. Это очень важно, ибо желудочный сок на не действует. Его главными частями являются фермент пепсин и гастриксин, расщепляющие , и , без которой эти ферменты на белки практически не влияют. Пробыв в желудке 3-8 часов, пища переходит в тонкие кишки, по которым продвигается примерно в течение 6-7 часов, подвергаясь действию ферментов поджелудочного и кишечного соков. Особенно велико значение сока поджелудочной железы, который, как видно из прилагаемой таблицы, влияет и на белки, и на , и на углеводы. Не случайно люди с резко пониженной желудочной секрецией могут жить и работать - их спасает деятельность поджелудочной железы. Поджелудочного сока меньше, чем других соков, но он является самым ценным. Однако как ни ценен поджелудочный сок, без кишечного сока и желчи он не может проявить свою силу. С одной стороны, в лабораториях Павлова было открыто, что сам по себе трипсин, содержащийся в соке поджелудочной железы, будучи получен прямо из ее протока, не действует на белки. Стоит ему, однако, соприкоснуться со слизистой оболочкой кишки, хотя бы с тем ее кусочком, который окружает пришитое к коже отверстие протока, и трипсин приобретает всю свою силу. Оказалось, что железы кишечника вырабатывают фермент фермента - энтерокиназу, которая и превращает трипсиноген в активную форму. Вспомним, что и пепсин сам по себе мало активен и приобретает силу лишь там, где к нему прибавляется соляная кислота. И то, и другое биологически оправдано. Если бы пепсин и трипсин вырабатывались сразу в активной форме, они расщепили бы белки тех клеток, которые их вырабатывают. желудка и поджелудочная железа пали бы жертвами собственных соков.

Таким образом, с одной стороны, поджелудочному соку помогает кишечный сок, с другой стороны, ему помогает желчь. Именно она позволяет нормально переваривать и всасывать жиры. Хотя в желчи нет ферментов, она активирует действие расщепляющих жир ферментов поджелудочного сока. Недаром при заболеваниях печени организм плохо усваивает жирную пищу.

Возвращаясь к кишечному соку, следует указать, что он, помимо помощи трипсина, имеет и самостоятельное значение. Именно он расщепляет один из важнейших продуктов питания - . Только кишечным соком расщепляется и важнейший углевод молока - молочный сахар, .

Мы говорили уже, что химической обработке пищи способствует механическая ее обработка, осуществляемая благодаря движениям стенок пищеварительного тракта. Здесь отмечаются движения в основном двух видов. Во-первых, происходят так называемые маятникообразные сокращения, при которых определенный отрезок кишки становится то тоньше и длиннее, то толще и короче. При этом заключенная в нем пищевая кашица энергично перемешивается. Во-вторых, происходит так называемая перистальтика - в направлении от желудка к кишечнику пробегают во всей длине пищеварительной трубки волны сокращения мышц, продвигающие пищевую массу все дальше и дальше по узкому «коридору» пищеварительного тракта. В общей сложности пища тратит на прохождение всей этой трассы около суток. У травоядных животных, имеющих гораздо более длинный кишечник, время прохождения пищи значительно больше. Пищевые остатки выбрасываются у них через несколько суток после приема пищи (у овцы - через неделю).

В результате процесса около 90 % содержащихся в пище ценных питательных веществ расщепляется и превращается в усвояемые для организма продукты. Значение тонкой кишки состоит не только в. том, что в ней завершается процесс переваривания пищи, но и в том, что здесь происходит ее всасывание. Слизистая оболочка кишки имеет бархатистый вид из-за массы крохотных выпячиваний ее, которые так и называются ворсинками. Этим поверхность слизистой оболочки увеличивается в 300-500 раз. В каждую ворсинку входят кровеносные и лимфатические сосуды, в которые и поступают, всасываются продукты переваривания пищи, а также ряд прочих веществ пищи, не нуждающихся в переваривании - вода, соли и витамины. Поступают и некоторые вещества, подчас вредные для организма.

Мальтоза («maltum» в переводе с латинского означает «солод») – природный дисахарид, построенный двумя остатками D – глюкозы, соединенными между собой.

Другое название вещества – «солодовый сахар». Термин присвоен французским химиком Николом Теодором де Соссюром в начале XIX столетия.

Главная роль соединения – снабжение организма человека энергией. Мальтозу получают путем воздействия солода на крахмал. Сахаристое вещество в «свободном виде» встречается в томатах, плесневых грибах, дрожжах, проросших зернах ячменя, апельсинах, меде.

Общие сведения

Мальтоза – что это такое?

4–О–α–D–глюкопиранозил–D–глюкоза – белый кристаллический порошок, хорошо растворимый в воде, нерастворимый в эфире, этиловом спирте. Дисахарид гидролизуется ферментом мальтозой и кислотами, которые содержатся в печени, крови, соке поджелудочной железы и кишечника, мышцах. Он восстанавливает растворы Фелинга (медно – тартратный реактив) и азотнокислого серебра.

Химическая формула мальтозы – C12H22O11.

Какая пищевая ценность продукта?

Солодовый сахар, в отличие от тростникового и свекольного, менее сладок. Используется в качестве пищевой добавки для приготовления сбитня, медовухи, кваса, домашнего пива.

Интересно, что сладость фруктозы оценивается в 173 балла, сахарозы – 100 баллов, – 81, мальтозы – 32 и – 16. Несмотря на этом, во избежание появления проблем с лишним весом, соизмеряйте потребление с количеством затраченных калорий.

Энергетическое соотношение мальтозы Б: Ж: У равняется 0 % : 0 % : 105%. Калорийность – 362 ккал на 100 грамм продукта.

Метаболизм дисахарида

Мальтоза легко усваивается в человеческом организме. Соединение расщепляется под действием ферментов мальтазы и a – глюкозидазы, которые содержатся в пищеварительном соке. Их отсутствие говорит о генетическом сбое в организме и приводит к врожденной непереносимости солодового сахара. В результате для поддержания хорошего самочувствия таким людям важно исключить из рациона любые продукты, содержащие гликоген, мальтозу или регулярно принимать фермент мальтазы в пищу.

В норме у здорового человека, после попадания в ротовую полость, дисахарид подвергается воздействию энзим амилазы. Затем углеводная пища поступает в желудок и кишечник, где выделяются ферменты поджелудочной железы для ее переваривания. Окончательная переработка дисахарида на моносахариды происходит посредством ворсинок, выстилающих тонкую кишку. Высвободившиеся молекулы глюкозы быстро покрывают энергетические затраты человека при интенсивных нагрузках. Кроме того, мальтоза образуется при частичном гидролитическом расщеплении основных резервных соединений – крахмала и гликогена.

Ее гликемический индекс – 105, поэтому больным сахарным диабетом следует исключить данный продукт из меню, поскольку он вызывает резкий выброс инсулина и стремительное повышение уровня сахара в крови.

Суточная потребность

Химический состав мальтозы зависит от сырья, из которого она произведена (пшеницы, ячменя, кукурузы, ржи).

При этом, усреднённый витаминно-минеральный комплекс солодового сахара включает следующие нутриенты:

Для снижения нагрузки на поджелудочную железу и профилактики развития ожирения, при употреблении суточной нормы солодового сахара следует отказаться от приема других сахаросодержащих продуктов (фруктозы, глюкозы, сахарозы). Людям преклонного возраста прием соединения рекомендуется снизить до 20 грамм в день.

Интенсивные физические нагрузки, занятия спортом, повышенная умственная активность требуют больших энергозатрат и увеличивают потребность организма в мальтозе и простых углеводах. Малоподвижный образ жизни, заболевание сахарным диабетом, сидячая работа, наоборот, требуют ограничения количества дисахарида до 10 грамм в сутки.

Симптомы, сигнализирующие о дефиците мальтозы в организме:

• подавленное настроение;
• слабость;
• нехватка сил;
• апатия;
• вялость;
• энергетическое истощение.

Как правило, нехватка дисахарида – редкое явление, поскольку организм человека самостоятельно продуцирует соединение из гликогена, крахмала.

Признаки передозировки солодового сахара:

• несварение желудка;
• аллергические реакции (сыпь, зуд, жжение глаз, дерматит, конъюнктивит);
• тошнота;
• вздутие живота;
• апатия;
• сухость во рту.

При проявлении симптомов излишка прием продуктов, богатых на мальтозу следует отменить.

Польза и вред

Мальтоза, в составе пасты из протертой проросшей пшеницы, является кладезем витаминов, минералов, и .

Это универсальный источник энергии для клеток организма. Помните, длительное хранение солодового сахара приводит к потере полезных свойств.

Мальтозу запрещено принимать людям с непереносимостью продукта, поскольку она может нанести серьезный ущерб состоянию здоровья человека.

Кроме того, сахаристое вещество при неконтролируемом употреблении приводит к:

• нарушению углеводного обмена;
• ожирению;
• развитию заболеваний сердца;
• увеличению уровня глюкозы в крови;
• повышению холестерина;
• появлению раннего атеросклероза;
• уменьшению функции инсулярного аппарата, формированию преддиабетного состояния;
• нарушению выделения ферментов желудка, кишечника;
• разрушению зубной эмали;
• артериальной гипертензии;
• снижению иммунитета;
• повышенной утомляемости;
• головным болям.

Для поддержания хорошего самочувствия и здоровья организма, рекомендуется употреблять солодовый сахар в умеренном количестве, не превышающем суточную норму. Иначе полезные свойства продукта переходят во вред, и он по праву начинает оправдывать свое негласное название «сладкая смерть».

Источники

Мальтозу получают в результате брожения солода, в качестве которого используют следующие злаковые культуры: пшеницу, маис, рожь, рис или овес. Интересно, что в состав патоки входит солодовый сахар, добытый из плесневых грибов.

В незначительном количестве мальтоза сосредоточена в проросшем зерне, меде, помидорах, апельсинах, дрожжах.

Применение

Солодовый сахар имеет менее выраженный вкус и приторность, чем свекольный или тростниковый. Благодаря этому его добавляют в диетические продукты, мюсли, детское питание (молочные смеси, фруктовые пюре), как сахарозаменитель. Мальтозу применяют в пекарском деле, кондитерском производстве при изготовлении сладких сиропов.

В Китае солодовый сахар используют для приготовления ячменной патоки, она необходима в пивоварении, винокурении. Кроме этого, ее добавляют в выпечку хлебобулочных изделий (печенья, хлебцов, крекера), поскольку она разрыхляет тесто, делает сдобу пышной и воздушной. Полученный сироп насыщает вкус соков, мороженного, каш, блинов. Это безвредный натуральный пищевой краситель.

Мальтозная патока

Сладкий светло – коричневый сироп получают путем осахаривания крахмалосодержащего сырья ферментами, фильтрованием кукурузы, ячменного солода и их последующим увариванием. Мальтозная патока готовится без использования химических катализаторов и кислот. Благодаря малому содержанию глюкозы, сироп не кристаллизуется во времени, имеет легкий солодовый запах, требует меньшего добавления сахара. По своему составу патока схожа с пивным или квасным суслом.

Низкоосахаренный мальтозный сироп используется для создания мармелада, замороженной молочной продукции, а высокоосахаренный – для консервации, выпечки, являясь прямым заменителем сахара или сырьевым наполнителем.

Наличие большого количества сбраживаемых сахаров обуславливает широкое применение патоки в пивоварении. Она придает характерную вязкость, смягчает вкус хмельного напитка.

Мальтозный солодовый сироп ускоряет процесс дображивания пива, сокращая его в три раза. Благодаря данному свойству, патока применяется пивоваренными компаниями в целях экономии, для повышения производительности.

Вывод

Мальтоза – легкоусвояемый дисахарид, который вырабатывается человеческим организмом из крахмала, гликогена.

Солодовый сахар – отличный источник энергии, содержащий ряд жизненно – важных нутриентов. Из – за обилия органических веществ, соединение не может долго храниться в продуктах питания.

В настоящее время диетологи сходятся во мнении, что мальтоза гораздо полезнее, чем фруктоза, сахароза. Дисахарид широко используется в кулинарии, пивоварении, винокурении. При попадании в организм вещество эффективно борется с признаками энергетического истощения, нехваткой сил, заряжает бодростью.

На сегодняшний день свойства мальтозы недостаточно изучены, медики утверждают, что чрезмерное потребление продукта (свыше 40 грамм в день) может нанести вред здоровью. Соблюдайте умеренность в еде, и организм одарит вас хорошим самочувствием!